Recombinant Biotinylated Human CD163 Protein

胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶，可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组胰蛋白酶多用大肠杆菌或酵母系统重组表达并经过多步层析纯化获得，无糜蛋白酶等杂酶污染。重组胰蛋白酶与天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列与猪源胰蛋白酶序列同源。因其无动物源污染性和纯度高，在医药开发、生化研究、蛋白组学等领域中有着广泛的应用。翌圣目前可提供2款重组胰蛋白酶，分别为药典级（Cat#40512ES）、质谱级（Cat#20416ES）药典级：大肠杆菌表达的重组胰蛋白酶，氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致，生产过程不使用任何动物源原料，无外源性的病毒污染，可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中，如：细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解或各种组织的细胞分离等。本产品纯度高、不含杂酶、宿主蛋白和DNA残留量符合药典标准，避免了杂质对细胞生长的影响，pH为7.0-9.0，稳定pH为2±0.5。质谱级：毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已过滤除菌。全长A2aR蛋白可应用于免疫、ELISA、SPR（表面等离子共振）、BLI（生物层干涉）和细胞实验等场景。Recombinant Biotinylated Human CD163 Protein,His-Avi Tag

性能参数表达区间及表达系统（Source）CynomolgusCD27Ligand/CD70ProteinisexpressedfromHEK293withHistagattheN-terminal.ItcontainsGln39-Pro194.[Accession|G7PYU6-1]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof18.4kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto60-90kDabasedonTris-BisPAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperugbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbyTris-BisPAGE活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedCynomolgusCD27Ligand,HisTagat2μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforCynomolgus/RhesusmacaqueCD27,hFcTagwiththeEC50of70.8ng/mldeterminedbyELISA.制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.Recombinant Mouse UteroglobinPNGase F可以用于从糖蛋白上释放完整的N-连接寡糖链，这在蛋白质组学和糖生物学研究中非常有用。

糖苷内切酶H是一种重组糖苷酶，能够对N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖结构进行切割，去除糖蛋白中的N-连接高甘露糖。糖苷内切酶H克隆自褶皱链霉菌（Streptomycesplicatus）。并在酵母中重组表达。本产品带his标签，常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外，我司还提供其他类型的糖苷酶，包括糖苷内切酶S（Cat#20413ES），酵母重组表达的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），酵母重组表达的N-糖苷酶F（比活性：100000U/mL）。储存条件-15~-25℃保存，有效期1年。使用说明变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白（1-20μg），至终体积10μL；2）100℃温度下煮沸10min使其变性，冰上冷却，离心10秒；3）加入2μL的Buffer2，8μL去离子水，总反应体积20μL；4）加入1-2μL的EndoH，轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。5）65℃下热失活10分钟。非变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白（1-20μg）至终体积为20μL。2）加入2~5μL的EndoH,轻轻混匀。3）37°C孵育4-24h。注意：在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化，在非变性条件下可能需要增加EndoH的量和延长孵育时间。

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。2aR蛋白在细胞内发挥着不同的作用，例如在信号传递、物质转运和细胞通讯等方面。

抑肽酶（Aprotinin），一种丝氨酸蛋白酶抑制剂，广泛应用于生物技术领域。本研究探讨了利用大肠杆菌（E. coli）表达系统生产重组抑肽酶的方法，及其在科研和工业生产中的优势。引言抑肽酶，又称胰蛋白酶抑制剂，是一种小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等丝氨酸蛋白酶的活性。在生物制药、细胞培养和分子生物学研究中，抑肽酶的使用对于防止非特异性蛋白水解至关重要。传统的抑肽酶主要来源于动物，如牛肺，但存在外源病毒污染的风险。因此，利用大肠杆菌表达系统进行重组抑肽酶的生产，可以提供一种无动物源、高纯度、质量稳定的替代品。材料与方法基因克隆与表达载体构建：人源Ⅲ型胶原蛋白基因被克隆并构建到适合大肠杆菌表达的质粒载体中。大肠杆菌表达菌株的构建：通过转化，将构建好的质粒导入大肠杆菌宿主菌中，构建表达菌株。发酵培养：利用发酵罐进行大肠杆菌的扩大培养，以提升重组抑肽酶的产量。蛋白纯化：通过多次柱纯化获得高纯度的重组抑肽酶。随着年龄的增长，人体合成透明质酸的能力会逐渐下降，导致皮肤中透明质酸的含量降低。Recombinant Cynomolgus IFN alpha/beta R1 Protein,His Tag

由于其在细胞信号传递中的重要性，A2aR成为了药物开发的重要靶点之一。Recombinant Biotinylated Human CD163 Protein,His-Avi Tag

重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，不仅保持天然TEV酶的功能活性，且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S)，切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为：Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH7.0，30℃时可达活性，但在pH6.0-8.5和温度4-30℃范围内皆有活性（见表1），使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签，通过Ni-NTA树脂去除，以达到纯化目的蛋白的目的。产品性质来源（Source）大肠杆菌外观（Appearance）无色透明液体比活力（SpecificActivity）5U/μL活性定义（UnitDefinition）在1×rTEVBuffer（50mMTris，pH8.0，0.1mMEDTA，1mMDTT）中，30℃反应1h，剪切>85%的3μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。纯化（Purification）Ni柱亲和纯化纯度（Purity）≥95%（bySDS-PAGE）产品组分运输与保存方法冰袋运输。Recombinant Biotinylated Human CD163 Protein,His-Avi Tag