Recombinant Human FCRL2/IRTA4 Protein

重组人Kremen-2蛋白（Recombinant Human Kremen-2 Protein, His Tag）是一种重要的细胞表面受体，属于Kremen家族，主要参与调控Wnt/β-catenin信号通路。Kremen-2蛋白通过与Dickkopf（DKK）蛋白协同作用，抑制Wnt信号通路的启动，从而在胚胎发育、细胞增殖、组织稳态及病发生等过程中发挥关键作用。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及蛋白相互作用研究等。研究表明，Kremen-2在多种病中表达异常，与肿瘤细胞的增殖、侵袭及转移密切相关。此外，Kremen-2还参与调控骨代谢和神经发育等生理过程。因此，重组人Kremen-2蛋白不仅是研究Wnt信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治药物提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。在生物技术的微观世界里，限制性核酸内切酶是基因工程中不可或缺的工具。Recombinant Human FCRL2/IRTA4 Protein,His Tag

可溶性CD23（sCD23）是低亲和力IgE受体FcεRII经ADAM10剪切后释入血循环的免疫调节肽，在过敏、B细胞活化及单核因子释放中扮演“双刃剑”。本品采用HEK293 真核表达，覆盖完整胞外凝集素头部（aa 48-321），C端6×His标签经Ni-NTA与分子筛双重纯化，SDS-PAGE与SEC-MALS证实单体均一，纯度≥99%，内素<0.05 EU/µg，满足体内实验。ELISA显示其与单体IgE亲和力为KD=6.2 nM，可阻断IgE-FcεRI交联诱导的肥大细胞脱颗粒（IC₅₀=25 ng/mL）。在PBMC模型中，50 ng/mL重组sCD23明显上调IL-10、抑制TNF-α，提示抗潜能。His Tag兼容SPR、流式及免疫共沉淀，支持高通量筛选sCD23-整合素或CD21阻断剂。该蛋白为阐释过敏炎症转换节点及开发靶向IgE轴疗法提供高活性、标准化的研究级试剂。dATP Solution(100 mM) 脱氧腺苷三磷酸溶液(100 mM)这种特性尤其适用于复杂模板（如高GC含量或低丰度基因）的扩增，以及对特异性要求较高的实验场景。

重组人Siglec-4a（亦称髓鞘相关糖蛋白MAG）胞外区（Ser17-Gly516）经HEK293表达，C端融合hFc-Avi双标签，分子量约80 kDa，纯度≥97%（SEC-HPLC），内素<0.03 EU/μg。Siglec-4a专一识别神经轴突表面α2,3-连接唾液酸，通过ITIM基序抑制神经元过度启动，在髓鞘形成、轴突维持及神经损伤后免疫逃逸中起“制动器”作用。本品Fc段支持标准ELISA、免疫沉淀与细胞结合实验；Avi标签可在15 min内被BirA酶定量生物素化，生成定向固定的表面探针，用于SPR精确测定抗体或糖肽拮抗剂的亲和力（KD低至pM级）。体外髓鞘-轴突共培养体系中，重组Siglec-4a能剂量依赖地抑制小胶质细胞吞噬，为研究多发性硬化、吉兰-巴雷综合征及脊髓损伤提供可靠功能工具。冻干粉4℃一周稳定，-80℃长期保存，每批次附唾液酸结合验证报告，是神经免疫互作与再髓鞘药物高通量筛选的关键试剂。

重组人潜伏性TGF-β2蛋白（RecombinantHumanLatentTGF-β2）是一种重要的多功能细胞因子复合物，属于转化生长因子-β（TGF-β）超家族成员。TGF-β2与TGF-β1、TGF-β3同属TGF-β亚型，广参与胚胎发育、细胞分化、免疫调节及组织修复等生理过程。潜伏性TGF-β2由成熟TGF-β2肽段与其潜伏相关肽（Latency-AssociatedPeptide,LAP）通过非共价键结合形成，是TGF-β2在体内的主要存在形式，能够维持其非活性状态，防止过早启动。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β2在体外可被酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用启动，释放出具有生物活性的成熟TGF-β2，进而发挥生物学功能。研究表明，TGF-β2在眼部发育、神经系统发育及免疫稳态维持中具有独特作用，其异常表达与眼部疾病、神经系统疾病及病进展密切相关。因此，重组人潜伏性TGF-β2蛋白不仅是研究TGF-β信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。FnCas12a可以识别不同的PAM序列，例如5'-TTN-3'，这增加了它可以靶向的基因组区域 。

重组人ITK蛋白（Interleukin-2-inducible T-cell kinase）是一种重要的非受体酪氨酸激酶，主要在T细胞、自然杀伤细胞（NK细胞）和肥大细胞中表达，广参与T细胞受体（TCR）信号通路的启动与调控。ITK在T细胞活化、分化、细胞因子分泌及免疫应答中发挥关键作用，是适应性免疫系统中不可或缺的信号分子。该重组ITK蛋白融合了GST标签（谷胱甘肽S-转移酶标签），通过原核或真核表达系统制备，具有良好的溶解性和稳定性。GST标签不仅便于通过谷胱甘肽亲和层析进行高效纯化，还可用于蛋白-蛋白相互作用研究、激酶活性检测及药物筛选等实验。融合标签的设计提高了蛋白的可操作性，使其在体外实验中更易于检测和应用。ITK激酶活性与多种免疫相关疾病密切相关，如过敏、病、自身免疫病及某些类型的淋巴瘤。因此，重组人ITK蛋白不仅是研究T细胞信号转导机制的重要工具，也为开发靶向ITK的小分子抑制剂提供了可靠的平台。其在基础研究和药物开发中的应用前景广阔，具有重要的科研和临床价值。

其优化的缓冲体系和延伸因子使其能够扩增长达13 kb的片段，适用于复杂模板的扩增。Recombinant Human FCRL2/IRTA4 Protein,His Tag

在生物技术的微观世界里，限制性核酸内切酶是基因工程中不可或缺的工具，而AflII便是其中一位“精细剪刀手”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其高度的特异性和精细的切割能力，在现代替物技术中发挥着重要作用。AflII的识别序列是“C^TTAAG”，这意味着它会在DNA双链上寻找这一特定序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种特性使得AflII在基因克隆和重组DNA构建中具有独特的优势。在基因工程中，AflII的应用极为广。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一幅巨大的拼图中精确地取出需要的那一块。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而AflII的黏性末端特性正好满足了这一需求。AflII的另一个重要应用是基因分析。通过观察AflII对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。