Recombinant Human GDF-5/BMP-14

3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶，[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之间的肽键。例如，SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶，对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂，组氨酸的咪唑环作为一般碱基。α-凝血酶的多面性质在其临床使用中提出了挑战，特别是在平衡其止血效果与血栓形成风险之间。Recombinant Human GDF-5/BMP-14

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门作用于糖链的内切酶，对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰，对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶，广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心，能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）与N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之间的β-1,4糖苷键，从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子，表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。DYKDDDDK Peptide人α-凝血酶，一种丝氨酸蛋白酶，是凝血级联反应中的中心酶，对止血和其他多种生理过程至关重要。

胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶，可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组胰蛋白酶多用大肠杆菌或酵母系统重组表达并经过多步层析纯化获得，无糜蛋白酶等杂酶污染。重组胰蛋白酶与天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列与猪源胰蛋白酶序列同源。因其无动物源污染性和纯度高，在医药开发、生化研究、蛋白组学等领域中有着广泛的应用。翌圣目前可提供2款重组胰蛋白酶，分别为药典级（Cat#40512ES）、质谱级（Cat#20416ES）药典级：大肠杆菌表达的重组胰蛋白酶，氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致，生产过程不使用任何动物源原料，无外源性的病毒污染，可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中，如：细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解或各种组织的细胞分离等。本产品纯度高、不含杂酶、宿主蛋白和DNA残留量符合药典标准，避免了杂质对细胞生长的影响，pH为7.0-9.0，稳定pH为2±0.5。质谱级：毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已过滤除菌。

应用蛋白质糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化模式。通过Endo H处理，可以移除蛋白质上的高甘露糖型糖链，从而简化糖链结构，便于进一步的分析。生物制药在生物制药领域，Endo H用于改善重组蛋白药物的糖基化质量。通过调整培养条件和使用Endo H，可以优化蛋白质的糖链结构，提高药物的疗效和稳定性。疾病研究Endo H也在疾病相关蛋白质的糖基化研究中发挥作用。例如，肿瘤细胞表面的糖链结构与正常细胞不同，Endo H可用于研究这些变化及其在疾病进展中的作用。前景展望随着对蛋白质糖基化重要性认识的增加，Endo H的应用范围预计将进一步扩大。未来研究可能会集中在开发更高效、专一性的Endo H变体，以及探索其在个性化医疗和精细中的应用。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究和蛋白质工程中扮演着关键角色。深入理解其结构和功能，将有助于推动相关领域的科学进展和临床应用。α-凝血酶在肝脏中作为非活性前体-凝血酶原合成，在凝血级联反应中被启用，这种活性酶由285个氨基酸组成。

性能参数表达区间及表达系统（Source）CynomolgusCD27Ligand/CD70ProteinisexpressedfromHEK293withHistagattheN-terminal.ItcontainsGln39-Pro194.[Accession|G7PYU6-1]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof18.4kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto60-90kDabasedonTris-BisPAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperugbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbyTris-BisPAGE活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedCynomolgusCD27Ligand,HisTagat2μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforCynomolgus/RhesusmacaqueCD27,hFcTagwiththeEC50of70.8ng/mldeterminedbyELISA.制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.α-凝血酶是研究血液凝固机制和血栓性疾病发展的主要靶点。重组α-凝血酶用于体外测定。Recombinant Human MIP-5/CCL15

全长跨膜蛋白CB1，即受体1（Cannabinoid Receptor 1），是一种G蛋白偶联受体（GPCR）。Recombinant Human GDF-5/BMP-14

产品简介凝血酶是由大小分别为31KD和6KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶，可从动物血浆中利用已凝血酶原水解制得，可催化纤维蛋白原（fibrinogen）水解释放A肽和B肽，由此形成纤维蛋白单体，单体进一步聚合，在血小板、红细胞和白细胞等参与下形成血凝块，常用于诊断学中凝血化验、凝血因子检测、血液或血浆的脱纤维化等；另外，由于凝血酶切割序列专一，水解效率高，因此在分子生物学、生物化学或生物工程制药研究中也常作为工具酶用于重组融合蛋白（包含凝血酶识别位点）的特异性断裂。本品是从牛的血浆纯化制得，具有纯度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、灭活病毒、生产稳定性好等特点。该酶适切割位点：A-B-Pro-Arg-▼-X-Y（其中，A和B为疏水氨基酸，X和Y为非酸性氨基酸），常见的识别序列为：1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。产品信息规格1KU/2KURecombinant Human GDF-5/BMP-14