蛋白质还有一些被人熟知的理化性质： 1．蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。 变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2.蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程NA（或初始转录产物）要经过转录后修饰以形成成熟的mRNA，随后mRNA就可以经由核糖体被用作蛋白质合成的模板。蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子。68986-76-5
蛋白质的特性：胞质蛋白：对于胞质蛋白来说，选择较佳的表达系统取决于蛋白质的大小和分子内二硫键的数目。对于分子质量为10?50 kD a 并含有极少二硫键的蛋白质而言，大肠杆菌是实现蛋白质可溶性表达的很好选择。对于更大或具有许多二硫键的蛋白质来说，如果需要可溶性表达，那么通常应优先选择杆状病毒或酵母表达系统。对于10kDa以下，有极少甚至没有二硫键的蛋白质，已通过融合可溶性标签，在大肠杆菌中实现了成功表达。或者,也可以将这些小蛋白质在毕赤酵母中进行分泌表达。145013-05-4蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质。
根据蛋白质所能发挥作用的特点，可以将其功能性质分为3大类：（1）水合性质，取决于蛋白质同水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性和溶解性等。（2）结构性质（与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质），如沉淀、胶凝作用、组织化和面团的形成等。（3）蛋白质的表面性质，涉及蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。 此外，还有人根据蛋白质在食品感官质量方面所具有的一些作用，将它的功能特性划分出第四种性质——感官性质，涉及蛋白质在食品中所产生的浑浊度、色泽、风味组合、咀嚼性、爽滑感等。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。
D -氨基酸用于外消旋结晶学中以产生中心对称晶体，这（取决于蛋白质）可使蛋白质结构的测定更容易和更稳健。氨基酸构型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光学活性，而是指甘油醛异构体的光学活性，理论上，氨基酸可以从甘油醛异构体中合成( D -甘油醛是右旋的； L -甘油醛是左旋的)。在另一种方式中，（S）和（R）指示符用于指示很全配置。蛋白质中几乎所有的氨基酸都在α碳上，半胱氨酸是（R），甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的侧链与其他氨基酸的几何位置相同，但是 R/S 术语相反，因为硫的原子序数高于羧基中氧的，侧链优先级更高，而与羧基相比，而大多数其他侧链中的原子的优先级更低。细胞中，酶是较被普遍了解和研究较多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。37993-32-1
原核细胞中每种mRNA分子常带有多个功能相关蛋白质的编码信息。68986-76-5
生物合成：在植物中，氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。对于其他氨基酸，植物利用转氨酶将氨基从谷氨酸转移到另一种α-酮酸。例如，天冬氨酸转氨酶将谷氨酸和草酰乙酸转化为α-酮戊二酸和天冬氨酸。其他生物体也使用转氨酶来合成氨基酸。非标准氨基酸通常是通过对标准氨基酸的修饰形成的。例如，同型半胱氨酸是通过转硫途径形成的，或者是通过甲硫氨酸经由中间代谢物腺苷甲硫氨酸的去甲基化形成的，而羟脯氨酸是由脯氨酸的翻译后修饰产生的。68986-76-5
