Calmodulin Binding Peptide 1

在现代替物技术的舞台上，限制性核酸内切酶AccI是一位备受瞩目的“明星”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其精细的切割能力，在基因工程领域扮演着不可或缺的角色。AccI的识别序列是“GT^AC”，这意味着它会在DNA双链上找到这一特定的核苷酸序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式非常独特，它会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种黏性末端的特性使得AccI在基因克隆和重组DNA技术中大显身手。在基因工程中，科学家们常常需要将目标基因从复杂的基因组中分离出来，并将其插入到合适的载体中。AccI可以像一把“精细刻刀”一样，将目标基因和载体DNA在特定位置切割，暴露出的黏性末端能够通过碱基互补配对的方式相互结合，再利用DNA连接酶将它们连接起来，从而构建出重组DNA分子。AccI的应用不仅局限于基因克隆，它还在基因分析和诊断中发挥着重要作用。通过AccI对DNA的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，帮助诊断某些遗传性疾病。此外，AccI还可以用于构建基因文库，为研究基因功能和进化提供了重要的工具。AccI的发现和应用是分子生物学发展的重要里程碑。 Endo H 相对比较娇贵，需要在特定的条件下保存才能保持其活性，一般需要在 - 20℃或更低温度下保存。Calmodulin Binding Peptide 1

重组人TGF-β RII蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了hFc标签，便于纯化和检测。TGF-β RII（Transforming Growth Factor-β Receptor II）是TGF-β信号通路的关键受体，广参与细胞增殖、分化、凋亡和细胞外基质重塑等生物学过程，在胚胎发育、组织修复和瘤发生中发挥重要作用。TGF-β RII的功能与机制TGF-β RII是一种跨膜受体蛋白，属于丝氨酸/苏氨酸激酶受体家族。它通过与TGF-β配体（如TGF-β1、TGF-β2、TGF-β3）结合，启动下游的Smad信号通路，调节基因表达。TGF-β RII在中起双重作用：在正常生理条件下，它抑制细胞增殖，促进细胞分化和组织修复；在瘤发生中，TGF-β RII的功能异常可能导致肿瘤细胞的侵袭和转移。此外，TGF-β RII还参与调节免疫反应和细胞凋亡。重组人TGF-β RII蛋白（hFc Tag）的特点重组人TGF-β RII蛋白（hFc Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TGF-β RII的配体结合位点和信号转导功能。hFc标签：便于通过抗人IgG抗体进行检测和免疫沉淀实验。BAM-22P通过观察 AluI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。

重组人TACI蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了hFc标签，便于纯化和检测。TACI（Transmembrane Activator and CAML Interactor）是一种重要的共刺激分子，主要表达于B细胞、树突状细胞和巨噬细胞表面，通过与配体（如BAFF和APRIL）结合调节免疫细胞的活化和增殖，在免疫调节和自身免疫疾病中发挥关键作用。TACI的功能与机制TACI是TNF受体超家族成员，通过其胞外区的两个TNF受体结构域与配体BAFF（B细胞启动因子）和APRIL（增殖诱导配体）结合，调节B细胞的活化、增殖和抗体分泌。TACI的信号转导依赖于其胞内段的TRAF结合位点，启动后可招募TRAF2、TRAF3等信号分子，进而调节NF-κB和MAPK信号通路。TACI的功能异常与多种自身免疫疾病（如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎）和免疫缺陷病密切相关。重组人TACI蛋白（hFc Tag）的特点重组人TACI蛋白（hFc Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TACI的配体结合位点和信号转导功能。hFc标签：便于通过抗人IgG抗体进行检测和免疫沉淀实验。

SIGIRR（Single Ig IL-1R Related molecule，又称TIR8）是IL-1R超家族中只有的抑制型受体，通过阻断MyD88、TRIF招募，抑制TLR/IL-1β过度信号，在脓毒症、肠炎及自身免疫疾病中发挥关键刹车作用。本品采用CHO-K1真核表达，完整胞外Ig结构域（aa 1-118）融合人IgG1 Fc形成稳定二聚体，经Protein A、离子交换两步纯化，SDS-PAGE非还原条带≈75 kDa，纯度≥98%；内素<0.05 EU/μg，可直接用于小鼠体内干预实验。功能验证：SPR测定其与TLR4共受体MD-2亲和力KD=8.3 nM；在THP-1巨噬细胞模型中，100 ng/mL重组SIGIRR-hFc可阻断LPS诱导的NF-κB报告基因活性下降70%，并减少IL-6分泌至基线水平。hFc标签兼容ELISA、流式及免疫共沉淀，可用于定量检测炎症患者血清sSIGIRR水平，亦可固定于芯片高通量筛选激动型或拮抗型抗体。该蛋白为解析先天免疫稳态机制、开发SIGIRR靶向抗疗法提供了高活性、标准化的研究级试剂。这种预混液不仅继承了Phusion DNA聚合酶的高保真特性，还通过添加荧光染料，为实验提供了更直观的监测手段。

重组人Siglec-5是一种重要的免疫调节蛋白，其在多种免疫细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）表面表达。Siglec-5通过识别糖基化的病原体或自身细胞表面分子，调节免疫反应的强度和方向。它在维持免疫稳态、抑制过度炎症反应以及参与自身免疫疾病的发长发展中发挥着关键作用。重组人Siglec-5蛋白采用先进的基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，保留了天然蛋白的结构和功能特性。其C端融合的His标签便于纯化和检测，纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平极低（<0.1EU/μg），确保实验结果的可靠性。该蛋白可用于多种实验应用，包括流式细胞术检测Siglec-5的表达水平、ELISA检测其与配体的结合能力，以及在体外细胞实验中研究其对免疫细胞功能的调节作用。此外，重组人Siglec-5还可用于开发针对炎症和自身免疫疾病的新型治策略。例如，通过阻断Siglec-5与其配体的相互作用，可以增强细胞的启动能力，从而提高机体对病原体的删除效率；或者通过调节Siglec-5的信号通路，抑制过度的炎症反应，为治如类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等疾病提供新的思路。Pfu DNA Polymerase的高保真性：Pfu DNA Polymerase因其3'-5'外切酶活性，在PCR中具有极高的保真性。Recombinant Mouse CDH3/Cadherin 3 Protein,His Tag

在使用Ultra-Long Master Mix (2×) (Without Dye) 时，建议根据模板类型和目标片段长度调整反应条件。Calmodulin Binding Peptide 1

重组人干扰素ω-1（Interferonomega-1,IFN-ω1）蛋白（His标签）是一种重要的I型干扰素，具有广谱抗病毒、抗和免疫调节活性。IFN-ω1主要由白细胞在病毒沾染或免疫刺激下产生，通过启动JAK-STAT信号通路，诱导多种干扰素刺激基因（ISGs）的表达，从而抑制病毒复制、增强细胞免疫应答。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然的空间构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验应用，如细胞功能检测、抗病毒活性测定及受体结合研究等。IFN-ω1在抗病毒沾染、肿瘤免疫治及自身免疫疾病研究中具有广泛应用。与IFN-α和IFN-β相比，IFN-ω1具有独特的受体结合特性和生物学功能，可能成为新型治性干扰素的候选分子。此外，该重组蛋白也是研究干扰素信号通路、开发新型抗病毒药物和免疫调节剂的重要工具，为基础研究和临床应用提供了可靠的平台。Calmodulin Binding Peptide 1