Recombinant Human CD59 Protein

重组人潜伏性TGF-β3蛋白（Recombinant Human Latent TGF-β3 Protein, His Tag）是一种重要的多功能细胞因子复合物，属于转化生长因子-β（TGF-β）超家族成员。TGF-β3与TGF-β1、TGF-β2同属TGF-β亚型，广参与胚胎发育、组织修复、细胞分化及免疫调节等生理过程。潜伏性TGF-β3由成熟TGF-β3肽段与其潜伏相关肽（Latency-Associated Peptide, LAP）通过非共价键结合形成，是TGF-β3在体内的主要存在形式，能够维持其非活性状态，防止过早启动。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及蛋白相互作用研究等。研究表明，TGF-β3在胚胎发育、组织修复及免疫稳态维持中具有独特作用，其异常表达与发育异常、纤维化疾病及病进展密切相关。因此，重组人潜伏性TGF-β3蛋白不仅是研究TGF-β信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。去泛素化酶（Deubiquitinating enzymes, DUBs）可以去除泛素化蛋白上的泛素链，使泛素分子得以回收和再利用。Recombinant Human CD59 Protein,hFc Tag

重组人Tenascin蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。Tenascin是一种大型细胞外基质糖蛋白，广参与细胞黏附、迁移、增殖和分化等生物学过程，在胚胎发育、组织修复和瘤发生中发挥重要作用。Tenascin的功能与机制Tenascin通过其多个结构域（如EGF样结构域、纤维素样结构域）与其他细胞外基质蛋白（如胶原蛋白、纤连蛋白）相互作用，调节细胞外基质的组装和重塑。此外，Tenascin还通过与细胞表面受体（如整合素）结合，影响细胞的黏附、迁移和增殖。在胚胎发育过程中，Tenascin对身体形成和组织分化至关重要。在瘤发生中，Tenascin的异常表达与瘤的侵袭性和转移能力密切相关。重组人Tenascin蛋白（His Tag）的特点重组人Tenascin蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然Tenascin的结构域和细胞外基质相互作用功能。实验应用重组人Tenascin蛋白（His Tag）在多种实验中表现出色：流式细胞术：检测Tenascin在细胞表面或细胞外基质中的表达水平。T4 RNA连接酶2截短型（突变型）尽管Ultra-Long Master Mix设计用于长片段扩增，但在某些情况下，可能出现非特异性扩增，需要通过优化引物。

重组人Siglec-8蛋白（hFc Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，其C端融合了hFc标签，便于纯化和检测。该蛋白在过敏反应和炎症相关研究中具有重要意义，是研究Siglec-8功能和机制的理想工具。Siglec-8是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素，主要在嗜酸性粒细胞、肥大细胞和嗜碱性粒细胞等炎症细胞上表达。它通过识别糖基化的配体，参与调节这些细胞的活化和功能，进而影响过敏反应和炎症过程。Siglec-8的启动可以诱导嗜酸性粒细胞和肥大细胞的凋亡，从而抑制炎症反应，这使其成为治过敏性疾病和炎症性疾病（如病、过敏性鼻炎和特应性皮炎）的潜在靶点。重组人Siglec-8蛋白（hFc Tag）具有高纯度（>95%）和低内素水平（<0.1 EU/μg），适合用于多种实验应用。其Fc标签不仅便于纯化，还可以用于ELISA、免疫沉淀和细胞结合实验。此外，该蛋白还可用于研究Siglec-8与配体的相互作用，以及开发针对Siglec-8的抗体药物和小分子抑制剂。在实验中，重组人Siglec-8蛋白（hFc Tag）可用于流式细胞术检测Siglec-8的表达水平，或通过ELISA检测其与配体的结合能力。此外，该蛋白还可用于体外细胞实验，研究Siglec-8对炎症细胞的凋亡诱导作用。

重组人LAP（TGF-β1）蛋白（Recombinant Human LAP (TGF beta 1) Protein, His Tag）是转化生长因子-β1（TGF-β1）前体蛋白的潜伏相关肽（Latency-Associated Peptide）部分，是TGF-β1成熟过程中的关键调节因子。TGF-β1是一种多功能细胞因子，广参与细胞增殖、分化、迁移、免疫调节及组织修复等生理过程。LAP通过与成熟TGF-β1非共价结合，维持其非活性状态，防止TGF-β1过早启动。该重组LAP蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及蛋白相互作用研究等。研究表明，LAP在调控TGF-β1启动、维持免疫稳态及促进组织修复中具有重要作用。其表达异常与多种疾病密切相关，如肺纤维化、肝硬化及自身免疫病。因此，重组人LAP蛋白不仅是研究TGF-β1启动机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。通过工程化改造，如将FnCas12a与单链DNA外切酶融合，可以提高基因编辑效率，扩大FnCas12a可以靶向的范围 。

重组人TFPI蛋白（His-Avi Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His和Avi双标签，便于纯化和高灵敏度检测。TFPI（组织因子途径抑制因子）是一种重要的抗凝血蛋白，广参与血液凝固和炎症反应的调节。TFPI通过抑制组织因子（TF）引发的外源性凝血途径，维持血液的正常流动性和凝固平衡。TFPI的功能与机制TFPI通过其Kunitz样结构域与组织因子（TF）和因子VIIa复合物结合，抑制外源性凝血途径的启动。TFPI还通过与蛋白C和蛋白S相互作用，调节内源性凝血途径，进一步维持血液凝固的动态平衡。此外，TFPI在炎症反应中也发挥重要作用，通过抑制炎症细胞的活化和细胞因子的释放，减轻炎症损伤。TFPI的功能异常与多种疾病相关，如血栓形成、出血性疾病和炎症性疾病。重组人TFPI蛋白（His-Avi Tag）的特点重组人TFPI蛋白（His-Avi Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TFPI的抗凝血活性和炎症调节功能。双标签设计：His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化。在一项研究中，比较了具有不同NLS融合的Cas9蛋白和Cas9 mRNA在斑马鱼基因组编辑中的效率。Recombinant Human I-309/CCL1

多泛素化的靶蛋白被26S蛋白酶体识别。26S蛋白酶体由一个20S颗粒和两个19S调节颗粒组成。Recombinant Human CD59 Protein,hFc Tag

在现代替物技术的舞台上，限制性核酸内切酶AccI是一位备受瞩目的“明星”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其精细的切割能力，在基因工程领域扮演着不可或缺的角色。AccI的识别序列是“GT^AC”，这意味着它会在DNA双链上找到这一特定的核苷酸序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式非常独特，它会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种黏性末端的特性使得AccI在基因克隆和重组DNA技术中大显身手。在基因工程中，科学家们常常需要将目标基因从复杂的基因组中分离出来，并将其插入到合适的载体中。AccI可以像一把“精细刻刀”一样，将目标基因和载体DNA在特定位置切割，暴露出的黏性末端能够通过碱基互补配对的方式相互结合，再利用DNA连接酶将它们连接起来，从而构建出重组DNA分子。AccI的应用不仅局限于基因克隆，它还在基因分析和诊断中发挥着重要作用。通过AccI对DNA的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，帮助诊断某些遗传性疾病。此外，AccI还可以用于构建基因文库，为研究基因功能和进化提供了重要的工具。AccI的发现和应用是分子生物学发展的重要里程碑。 Recombinant Human CD59 Protein,hFc Tag