G3-C12

RecombinantHumanS100A14Protein,HisTag——炎症微环境与病转移研究的精细探针S100A14属EF-手型钙结合蛋白家族，在宫颈、乳腺及结直肠病中呈差异表达，既能以Ca²⁺依赖方式调控p53通路，又可分泌至胞外诱导EMT与血管新生。本品在大肠杆菌系统可溶性表达，覆盖全长成熟肽（aa1-104），N端6×His标签经Ni²⁺亲和与离子交换两步纯化，SDS-PAGE与SEC-HPLC双验证纯度≥98%，内素<0.1EU/μg，确保体内外实验安全。钙滴定实验显示，其结合Ca²⁺后疏水区暴露，疏水荧光探针ANS荧光增强3.8倍，Kd≈0.8mM；在共培养模型中，100ng/mL重组S100A14可明显促进HUVEC管腔形成，并增强MDA-MB-231细胞侵袭力。HisTag兼容ELISA、SPR及免疫组化，便于快速筛选中和抗体或拮抗肽。该蛋白为解析S100A14介导的炎症-病对话及靶向治开发提供了高活性、标准化的研究工具。预混液中的高保真DNA聚合酶具有3'-5'外切酶活性，能够有效降低错误率，提高扩增产物的准确性。G3-C12

Recombinant Human ROBO4 Protein（His Tag）是解析血管生成调控机制的高活性工具蛋白。ROBO4属于跨膜受体家族，专一表达于血管内皮细胞，通过识别Slit2等配体稳定血管屏障、抑制病理性新生血管，在糖尿病视网膜病变与病转移中具有双重调控作用。该重组蛋白采用HEK293表达体系，保留天然胞外Ig-like结构域（氨基酸31-468），C端6×His标签确保一步Ni-NTA纯化后纯度≥98%（SDS-PAGE/HPLC验证）。体外实验显示，其可竞争性阻断Slit2诱导的内皮细胞迁移（IC₅₀=28 nM），并通过抑制VE-cadherin磷酸化增强血管完整性。低内素（<0.01 EU/μg）支持小鼠Matrigel plug等体内实验，明显减少异常血管渗漏。此外，His标签兼容ELISA及SPR平台，可快速量化ROBO4-配体相互作用，助力血管靶向药物高通量筛选。该蛋白为研究血管稳态与病微环境互作提供了标准化、高灵敏的分子探针。SspI酶含有经过优化的耐植物抑制剂的DNA聚合酶，能够有效耐受植物组织中的多酚、单宁、多糖等常见抑制剂。

在生物技术的微观世界里，限制性核酸内切酶是基因工程中不可或缺的工具，而AflII便是其中一位“精细剪刀手”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶，凭借其高度的特异性和精细的切割能力，在现代替物技术中发挥着重要作用。AflII的识别序列是“C^TTAAG”，这意味着它会在DNA双链上寻找这一特定序列，并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式会产生黏性末端，即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种特性使得AflII在基因克隆和重组DNA构建中具有独特的优势。在基因工程中，AflII的应用极为广。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一幅巨大的拼图中精确地取出需要的那一块。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而AflII的黏性末端特性正好满足了这一需求。AflII的另一个重要应用是基因分析。通过观察AflII对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。

重组人SLAMF7蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SLAMF7的胞外区，融合了hFc标签，便于纯化和检测。SLAMF7（Signaling Lymphocyte Activation Molecule Family Member 7），也称为CD352或CRACC（CD300a相关细胞黏附分子），是SLAM家族的重要成员，主要表达于自然杀伤细胞（NK细胞）、单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞表面，通过同型或异型相互作用调节免疫细胞的启动和信号转导。SLAMF7的功能与机制SLAMF7在免疫细胞的启动和信号转导中发挥重要作用。它通过与自身或其他SLAM家族成员（如SLAMF4、SLAMF6）结合，传递启动信号，促进免疫细胞的增殖、分化和细胞因子分泌。SLAMF7的信号转导依赖于其胞内段的免疫受体酪氨酸启动基序（ITAM），启动后可招募多种信号分子，如Syk和PI3K，进而调节免疫反应。此外，SLAMF7在免疫细胞间的相互作用中也起到关键作用，影响免疫细胞的协同启动和免疫应答。重组人SLAMF7蛋白的特点重组人SLAMF7蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。Tn5 转座酶由两个化学性质相同的单体组成二聚体，每个单体主要有三个结构域，包括 N 端的 α 螺旋结构域。

重组人SIRPβ蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPβ的胞外区，融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPβ（信号调节蛋白β）是SIRP家族的重要成员，主要在髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）上表达，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，调节免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPβ的功能与机制SIRPβ与SIRPα类似，通过其胞外区的Ig样结构域与CD47结合，抑制免疫细胞的吞噬作用。然而，SIRPβ在免疫调节中的作用机制与SIRPα有所不同。SIRPβ的胞内段包含一个免疫受体酪氨酸启动基序（ITAM），启动后可促进细胞的吞噬作用，而不是抑制。这种启动作用在消除病原体和凋亡细胞碎片中尤为重要。此外，SIRPβ在自身免疫疾病和炎症反应中也发挥重要作用，其异常表达与多种炎症性疾病相关。重组人SIRPβ蛋白的特点重组人SIRPβ蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPβ的CD47结合位点和免疫调节功能。这种精细的切割能力，让它在基因工程领域大放异彩。Recombinant Mouse IL-17R alpha/CD217 Protein,hFc Tag

泛素化蛋白随后被靶向到26S蛋白酶体进行降解，或出现蛋白位置或活性变化。G3-C12

重组人SIRPα V2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPα的胞外区（V2变体），融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，广表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）表面，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，抑制免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPα V2的功能与机制SIRPα V2是SIRPα的主要变体之一，其胞外区包含三个Ig样结构域，能够特异性结合CD47。在瘤微环境中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα结合，抑制巨噬细胞等髓系细胞的吞噬作用，从而实现免疫逃逸。因此，SIRPα V2是肿瘤免疫治中的重要靶点，阻断SIRPα与CD47的相互作用可以恢复免疫细胞对肿瘤细胞的吞噬能力，增强抗肿瘤免疫反应。重组人SIRPα V2蛋白的特点重组人SIRPα V2蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47结合位点和免疫调节功能。G3-C12