Recombinant Biotinylated Human RGMa Protein

Recombinant Biotinylated Human KIR2DL1 Protein,His-Avi Tag性能参数分子别名（Synonyms）CD158A;CD158Ankat1;cl-42表达区间及表达系统（Source）BiotinylatedHumanKIR2DL1ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsHis22-Arg242.[Accession|P43626]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof27.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto48-60kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.FGF-18与FGF R2C，FGF R3C以及高尔基蛋白GLG1结合，并诱导星形胶质细胞和小胶质细胞。Recombinant Biotinylated Human RGMa Protein,His-Avi Tag

Name:AITRL,MouseSynonyms:Activation-inducedTNFRmemberLigand,TNFSF18,GITRL,TL-6Description:Activation-InducibleTNF-RelatedLigand(AITRL),alsoknownasGlucocorticoid-InducedTNF-RelatedLigand(GITRL),belongstothetumornecrosisfactorsuperfamily(TNFSF).AITRLisaTypeIIsingletransmembraneproteinandshareslowconservationwithintheextracellulardomainwithotherTNFSFmembers.AITRLisexpressedonmacrophages,immatureandmaturedendriticcellsandBcells.Itsreceptor,Activation-InducibleTNFRfamilyReceptor(AITR),isexpressedonTlymphocytes,naturalkiller(NK)cells,andantigen-presentingcells.AfterbindingbyAITRL,AITRcanbereleased.AITRactivationincreasesresistancetotumorsandviralinfectionsandisinvolvedinautoimmuneandinflammatoryprocesses.Inaddition,activatedAITRincreasesTCR-inducedTcellproliferationandcytokineproductionandrescuesTcellsandNKcellsfromapoptosis.RecombinantmouseActivation-InducibleTNF-RelatedLigand(rmAITRL)producedinE.Recombinant Human PDGF R alpha/PDGFRA(His-Avi Tag)在分子生物学、生物化学或生物工程制药研究中也常作为工具酶用于重组融合蛋白的特异性断裂。

透明质酸酶，英文名称Hyaluronidase，一类能够降低体内透明质酸活性的酶的总称，结构上由4个相同亚基构成，每个亚基分子量接近14kDa，该酶是一种糖蛋白，包含5%的甘露糖和2.2%的葡萄糖胺。功能上该酶可随机裂解透明质酸、软骨素和硫酸软骨素中的β-N-乙酰己糖胺-[1→4]糖苷键。常与胶原酶联合使用于降解细胞外基质，从而从组织中分离活细胞。本品来源于牛睾丸，活力值为400–1,000units/mg，合适的pH值为4.5–6.0。产品性质中文别名（ChineseSynonym）玻璃糖醛酸酶；玻璃酸酶英文别名（EnglishSynonym）Hyaluronoglucosaminidase；Hyaluronate4-glycanohydrolaseCAS号（CASNO.）37326-33-3来源（Source）牛睾丸分子量（MolecularWeight）~55kDa类型（Type）I-S外观（Appearance）淡黄色至米黄色至褐色粉末

产品简介抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。另外，也提供来源于牛肺的抑肽酶（动物源性）酶活单位：能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位（EPU）。储存条件冻干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合，推荐的结合pH>6.0，在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃储存。SUMO蛋白酶识别完整的含有100个氨基酸的SUMO标签蛋白，并能高效地把SUMO从融合蛋白上切割下来。

IdeSProtease全称免疫球蛋白G降解酶（ImmunoglubulinG-degradingenzymeofStreptococcuspyogenes,IdeS），是由人类致病菌酿脓链球菌（Streptococcuspyogenes）产生并分泌至胞外的一种半胱氨酸水解酶。该蛋白酶具有极高的底物特异性，能识别IgG，在抗体下铰链区的特定位点进行酶切，使IgG水解为完整的F(ab’)2片段和Fc片段。IdeS可识别人源和其他多种动物来源的IgG，比如人、兔、猴、绵羊以及人动物嵌合IgG等。IdeS具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。本产品利用大肠杆菌重组表达，纯度高，具有良好的酶切活性，是用于表征抗体、Fc融合蛋白和抗体-药物复合物的有价值的工具。产品信息规格2000U/5000U产品性质中文别名（Chinesesynonym）免疫球蛋白G降解酶英文别名（Englishsynonym）IdeSProtease来源（Source）大肠杆菌表达标签（label）N-terminalHisTag纯度（Purity）经SDS-PAGE及HPLC分析，纯度>95%分子量（Molecularweight）35.3kDa缓冲液组分（Buffer）50mM磷酸钠，150mMNaCl（pH6.6），50%glycerolN-糖苷酶 F (PNGase F)在酵母中重组表达，可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。Recombinant Mouse DDT Protein,His Tag

然而，在肝脏中，IL-28A诱导的Th1细胞因子反应有助于T细胞介导的肝炎的炎症。Recombinant Biotinylated Human RGMa Protein,His-Avi Tag

Bovine Thrombin,High Specific Activity,>2000 IU/mg 牛凝血酶(高活力,>2000 IU/mg)本品有效切割质量比1:2000，通常在未做过预实验的情况下建议在1:1000质量比进行体系的优化，即1mg的目的蛋白加入2U的酶（2000U/mg），使用时可用生理盐水将酶配成100U/mL，有效消化缓冲液：20mMTris-HCl，含150mMNaCl，pH8.0。在20℃-37℃切割0.3-16h。注意：①具体反应温度可根据融合蛋白的性质而定，如需要低温保存的蛋白，可在4℃切割24h。②因为凝血酶会吸附在玻璃上，建议用塑料管分装冻存（-20℃）凝血酶溶液。注意事项1.此冻干产品稳定性好，2~8℃条件下保存3年，酶活力未有变化。室温条件下保存1年，酶活力未有变化。2.本产品作科研用途。3.为了您的安全和健康，请穿实验服并佩戴一次性手套操作。Recombinant Biotinylated Human RGMa Protein,His-Avi Tag

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