蛋白质结构预测和分子动力学：作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前较为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板以获得剩余的未解析的同源蛋白结构。从序列相似性较差的模板计算出精确的结构模型对于同源建模法还是一个挑战，问题在于序列比对准确性的影响，如果能够获得“完美”的比对结果，则能够获得精确的结构模型。蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。78-19-3
蛋白质合成是生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。78-19-3氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。
蛋白质生物合成过程：肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位：核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核的蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。
α氨基酸是自然界中较常见的形式，但只存在于 L 异构体中。α碳是手性碳原子，甘氨酸除外，它在α碳上有两个无法区分的氢原子。因此，除了甘氨酸之外，所有α-氨基酸都可以存在于两种称为L或D氨基酸（相对构型）的对映体中，这两种对映体彼此是镜像（另见手性）。虽然L-氨基酸替代核糖体翻译过程中蛋白质中发现的所有氨基酸，但D-氨基酸也存在于一些蛋白质中，这些蛋白质是在翻译和转位到内质网后由酶翻译后修饰产生的，如在外来的海洋生物中，如锥螺。氨基酸也是细菌细胞壁肽聚糖的主要成分，D-丝氨酸可以在大脑里作为神经传递素。氨基酸的作用：排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快以及肉体的恢复。
非蛋白质氨基酸：除了22种蛋白质氨基酸外，许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中（如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素），要么不是由标准细胞机制（如羟脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的，翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子，胶原中含有羟脯氨酸，由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位，例如，长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。氨基酸的作用：氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态。78-19-3
氨基酸的作用与功效：可与麸皮内二价金属离子发生螯合反应。78-19-3
蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。78-19-3
