基本含义：蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素，也可能含有硫、磷等元素。蛋白质是由α-氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织部位的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。男性缺失蛋白质比女性缺失蛋白质更需要重视，男士一旦缺失蛋白质，会导致男性精子质量下降，精子活力降低以及精子不液化造成男性不育。氨基酸是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。384338-20-9
肽键形成：两种氨基酸通过肽键缩合形成二肽：由于氨基酸的胺和羧酸基团都能反应形成酰胺键，一个氨基酸分子可以与另一个氨基酸分子反应并通过酰胺键连接起来。这种氨基酸的聚合产生了蛋白质。这个缩合反应产生新形成的肽键和一分子水。在细胞中，这种反应不会直接发生;相反，氨基酸首先通过酯键附着在转移RNA分子上而被启动。这种氨基酰基tRNA是由氨基酰基tRNA合成酶在atp依赖反应中产生的。[96]这个氨基酰-tRNA就是核糖体，其催化延伸蛋白质链的氨基对酯键的攻击。由于这一机制，所有由核糖体制造的蛋白质都是从它们的N端开始合成，并向它们的C端移动。1179360-44-1蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。
氨基酸的种类：从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但是参与蛋白质组成的常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。此外，在某些蛋白质中还存在若干种不常见的蛋白质氨基酸。也就是说组成蛋白质的氨基酸包括20种常见的蛋白质氨基酸(或称基本氨基酸)和一些不常见的蛋白质氨基酸(不常见的蛋白质氨基酸都是由相应的常见氨基酸经修饰而来的)。所以组成蛋白质的氨基酸应该多于20种(该书P128列出了10多种不常见的蛋白质氨基酸)，只不过常见的或者说基本的只有20种，这20种都是α–氨基酸(确切的说应该是19种α–氨基酸，因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同，它没有自由的α–氨基，属于α–亚氨基酸，可以看成是α–氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构)。其他不常见的蛋白质氨基酸也是α–氨基酸或α–亚氨基酸。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
等电点：按侧链类别分组的20种蛋白氨基酸的滴定曲线当氨基酸可以按类别分组时滴定曲线的变化。除了酪氨酸之外，用滴定法来区分疏水性氨基酸是有问题的。在pH值介于两个pKa值之间时，两性离子占优势，但与少量的净负离子和净正离子在动态平衡中的共存。在两个pKa值之间的精确中点处，净负离子和净正离子的痕量正好平衡，因此所有形式的平均净电荷为零。这种酸碱度被称为等电点π，因此π=1/2(pKa1+ pKa2)。各个氨基酸的pKa值略有不同，因此等电点也不同。对于带有带电侧链的氨基酸，侧链的pKa是有影响的。氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。384338-20-9
氨基酸的作用与功效：可与麸皮内二价金属离子发生螯合反应。384338-20-9
蛋白质纯化：为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。384338-20-9
