tRNA是活化氨基酸的运载工具：tRNA在蛋白质生物合成过程中起关键作用。mRNA推带的遗传信息被翻译成蛋白质一级结构，但是mRNA分子与氨基酸分子之间并无直接的对应关系。这就需要经过第三者“介绍”，而tRNA分子就充当这个角色。tRNA分子的二级结构呈三叶草型，三级结构呈倒L型。tRNA是类小分子RNA，长度为73-94个核苷酸，tRNA分子中富含稀有碱基和修饰碱基，tRNA分子3端均为CCA序列，氨基酸分子通过共价键与氨基酸结合，此处的结构也叫氨基酸臂。每种氨基酸都有2-6种各自特异的tRNA，它们之间的特异性是靠氨酰 tRNA合成酶来识别的。这样，携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同功tRNA，它们在细胞内合成量上有多和少的差别，分别称为主要tRNA和次要tRNA。氨基酸是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。2486-70-6
氨基酸是什么？哪些是比较重要的：必需氨基酸 必需氨基酸（essential amino acid） 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成 ： 必需氨基酸 速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨 基酸的需要量约为蛋白质需要量的 20%～37%。共有 8 种其作用分别是： 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、 黄体及卵巢，防止细胞退化； 色氨酸：促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（甲硫氨酸） ：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功 能； 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸： 参与胸腺、 脾脏及脑下腺的调节以及代谢； 脑下腺属总司令部作用于甲状腺、 性腺； 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。62484-29-1蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质。
植物蛋白质的特性及应用价值分析：油料种子主要包括花生、油菜子、向日葵、芝麻等，其蛋白质种类主要以球蛋白为主。其中花生中蛋白质含量为26%～29%，其中球蛋白含量可以达到90%，其加工后溶解性高、黏度低，可用于制作面包及饮料等。向日葵是重要的油脂原料来源，其含有较高的球蛋白，但其赖氨酸含量有限。油菜籽产量很高，油菜籽含蛋白质25%，去油后的菜籽粕含有35%～45%的蛋白质[3]。在植物蛋白质中，油菜籽蛋白的营养价值较高，没有限制性氨基酸，特别是含有许多在大豆中含量不足的含硫氨基酸。以油菜籽的脱脂物为原料可以加工浓缩蛋白。蛋白质在提取、分离等加工过程中，容易受到因加热而变性的影响，使蛋白质溶解度降低，不能形成胶体，而油料种子蛋白质具有很好的保水性与持油性。此外，经分离得到的变性少的蛋白质，其发泡性、乳化性、凝胶性都很好。
蛋白质的结构：蛋白质四级结构：由几个蛋白质分子（多肽链），通常称为蛋白质亚基所形成的结构，在功能上作为一个蛋白质复合体。 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。 氨基酸的副作用：氨基酸用于调节血糖，用于糖尿病的食疗。
氨基酸是什么？哪些是比较重要的：1.氨基酸的种类20 种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团 R 的不同。 通常根据 R 基团的化学结 构或性质将 20 种氨基酸进行分类 根据侧链基团的极性。2.非极性氨基酸（疏水氨基酸）8 种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸 （Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）3.极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7 种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3 种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸 （His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2 种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。氨基酸的作用：氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态。2486-70-6
氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。2486-70-6
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。2486-70-6
