蛋白质生物合成过程：肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位：核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核的蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。901310-02-9
蛋白质纯化：为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。5382-19-4蛋白质是生物体重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
氨基酸有什么用：1.完成消化和吸收功能 蛋白质在食物中的作用是非常重要的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。因此蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的。2.起氮平衡作用 正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，超量或不足都会影响身体机能，打破平衡机制，如不及时采取措施纠正，将导致抗体死亡，因此氨基酸在保持人体内氮的总平衡过程中起着非常重要的作用。3.维持人体正常代谢 有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。而酶、、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。
蛋白质的结构：1.蛋白质一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。一个蛋白质是一个聚酰胺。2.蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。因为二级结构是局部的，不同的二级结构的许多区域可存在于相同的蛋白质分子。3.蛋白质三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的三级结构大都有一个疏水中心来稳定结构，同时具有稳定作用的还有盐桥 (蛋白质)、氢键和二硫键，甚至翻译后修饰。“三级结构”常常可以用“折叠”一词来表示。三级结构控制蛋白质的基本功能。氨基酸的作用与功效：启动皮肤细胞超氧化物岐化酶过氧化物的活性。
氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。重要的因素是电荷，亲水性或者疏水性、尺寸和功能组。这些特性对蛋白质结构和蛋白质-蛋白质相互作用很重要。水溶性蛋白质的疏水残基（Leu、Ile、Val、Phe和Trp）倾向于埋在蛋白质的中间，而亲水性侧链则暴露在水溶剂中。（注意，在生物化学中，残基是指载脂糖、蛋白质核酸的多聚链中的一种特定单体。）完整的膜蛋白往往有外露的疏水性氨基酸的外环，这些疏水性氨基酸将它们固定在脂质双分子层中。必须与带正电荷的分子结合的蛋白质，其表面含有大量带负电荷的氨基酸，如谷氨酸和天冬氨酸；而与带负电的分子结合的蛋白质的表面富含带正电的链，如赖氨酸和精氨酸。氨基酸残基具有不同的疏水性。氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸。5545-54-0
蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。901310-02-9
蛋白质的生物合成及加工修饰：原核细胞中每种mRNA分子常带有多个功能相关蛋白质的编码信息，以一种多顺反子的形式排列，在翻译过程中可同时合成几种蛋白质;而真核细胞中，每种mRNA一般只带有一种蛋白质编码信息，是单顺反子的形式。mRNA以它分子中的核苷酸排列顺序携带从DNA传递来的遗传信息，作为蛋白质生物合成的直接模板，决定蛋白质分子中的氨基酸排列顺序。不同的蛋白质有各自不同的mRNA，mRNA除含有编码区外，两端还有非编码区。非编码区对于mRNA 的模板活性是必需的，特别是5'端非编码区在蛋白质合成中被认为是与核糖体结合的部位。901310-02-9
