蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。氨基酸的作用：或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。101417-40-7
tRNA是活化氨基酸的运载工具：tRNA在蛋白质生物合成过程中起关键作用。mRNA推带的遗传信息被翻译成蛋白质一级结构，但是mRNA分子与氨基酸分子之间并无直接的对应关系。这就需要经过第三者“介绍”，而tRNA分子就充当这个角色。tRNA分子的二级结构呈三叶草型，三级结构呈倒L型。tRNA是类小分子RNA，长度为73-94个核苷酸，tRNA分子中富含稀有碱基和修饰碱基，tRNA分子3端均为CCA序列，氨基酸分子通过共价键与氨基酸结合，此处的结构也叫氨基酸臂。每种氨基酸都有2-6种各自特异的tRNA，它们之间的特异性是靠氨酰 tRNA合成酶来识别的。这样，携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同功tRNA，它们在细胞内合成量上有多和少的差别，分别称为主要tRNA和次要tRNA。335030-38-1氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸。
蛋白质是被研究得较多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(invivo)、“体外”(invitro)、和“在计算机中”(insilico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。
蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。氨基酸的作用与功效：防止皱纹的发生。
等电点：按侧链类别分组的20种蛋白氨基酸的滴定曲线当氨基酸可以按类别分组时滴定曲线的变化。除了酪氨酸之外，用滴定法来区分疏水性氨基酸是有问题的。在pH值介于两个pKa值之间时，两性离子占优势，但与少量的净负离子和净正离子在动态平衡中的共存。在两个pKa值之间的精确中点处，净负离子和净正离子的痕量正好平衡，因此所有形式的平均净电荷为零。这种酸碱度被称为等电点π，因此π=1/2(pKa1+ pKa2)。各个氨基酸的pKa值略有不同，因此等电点也不同。对于带有带电侧链的氨基酸，侧链的pKa是有影响的。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。351-83-7
氨基酸的作用：促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。101417-40-7
丙胺酸（Alanine）是一种在体内帮助把单糖葡萄糖转变成能量，并消除肝脏内多余有害物质的氨基酸。氨基酸是蛋白质的构建模块，也是强健肌肉成长的关键。已证实丙胺酸有保护细胞免受氧化应激损害的作用，这是身体分解肌肉蛋白帮助产生能量的自然过程。丙氨酸对保持体内的氮和葡萄糖水平平衡很重要，它是通过一系列叫做丙胺酸循环的化学活动发挥作用的。在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐（分解葡萄糖时产生）的受体分子。然后，C3H4O3盐被转变成丙氨酸，并转移到肝脏。肝脏从丙胺酸提取氮，并将其中一些变回C3H4O3盐，以用于产生更多葡萄糖。多余的氮会被转移到尿素，然后在撒尿时排出体外。这一葡萄糖—C3H4O3盐—丙胺酸—C3H4O3盐—葡萄糖的循环，能给身体提供支持细胞生命的能量。它还确保持续供应C3H4O3盐，让身体正常合成葡萄糖和氨基酸。101417-40-7
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