蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1、蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2、蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果较好。丙氨酸作用：合成清酒的调味料用量0.01%~0.03%。3599-89-1
丙氨酸在人体内20种基本氨基酸中含量第二多，是一种非必需氨基酸，也可以从食物中获得.丙氨酸可以参与到组织和肝脏间的葡萄糖-丙氨酸循环中，并起关键作用.在肌肉和其它降解氨基酸的组织中，氨基基团通过转氨基作用以谷氨酰胺的形式储存起来.谷氨酰胺将氨基基团通过丙氨酸氨基转移酶转移到C3H4O3上去，形成丙氨酸和α-酮戊二酸.丙氨酸进入血液继而运入肝脏.肝脏中丙氨酸氨基转移酶催化与上述反应相反的过程，C3H4O3可以用于糖异生作用，形成葡萄糖并被循环系统运回各组织部位中.整个循环会受到来自丙氨酸水平、过高的血压、能量摄取、甾醇水平以及体重指数的影响.1001020-13-8蛋白质并不完全是刚性分子。
碳水化合物（carbohydrate）是由碳、氢和氧三种元素组成，自然界存在较多、具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。可用通式Cx(H2O)y来表示。由于它所含的氢氧的比例为二比一，和水一样，故称为碳水化合物。它可以为人体提供热能。食物中的碳水化合物分成两类：人可以吸收利用的有效碳水化合物和人不能消化的无效碳水化合物。糖类化合物是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源。它不光是营养物质，而且有些还具有特殊的生理活性。
丙氨酸在人体产生和利用丙氨酸的能力受损的情况下，补充可以帮助恢复正常的平衡，更容易维持健康的血糖水平，并支持肝脏的功能丙氨酸补充剂可以帮助糖尿病患者维持健康的血糖水平。补充这种非必需的氨基酸可能对人体是必要的他们患有各种各样的健康问题。除了帮助糖尿病患者维持健康的血糖水平外，那些从饮食失调或某种肝病中恢复过来的人可能会发现摄入额外的丙氨酸是有帮助的，比如那些患有爱泼斯坦-巴尔综合症或慢性疲劳综合症的人，也可能发现额外的丙氨酸有助于减少持续的疲劳感。L-丙氨酸功能：在豆粕制品（如酱油等）中添加2-3%能改善味道。
蛋白质的细胞功能：相同的蛋白质分子结合在一起就可形成同源寡聚体或多聚体，有些多聚体可以形成纤维；而这些形成纤维的蛋白质往往是结构蛋白，它们在单体状态下是球蛋白，通过自结合来形成刚性的纤维。蛋白-蛋白相互作用可以调控酶的活性和细胞周期中的各种进程，并可以使大型的蛋白质复合物得以形成，这样可以将参与同一生物学功能的分子结合到一起，从而提高其工作效率；而结合所诱导的蛋白构象变化对于复杂的信号传导网络的构建也是必不可少的。还有一些蛋白质（如膜蛋白）可以结合或者插入到细胞膜中。在氨基酸降解组织（如肌肉）中，通过转氨基反应将氨基转移至谷氨酸。124858-35-1
丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。3599-89-1
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。3599-89-1
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