蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多球蛋白是酶。纤维蛋白多为结构性的，例如，结缔组织的主要成分胶原蛋白，或头发和指甲的蛋白质成分角蛋白。膜蛋白常常作为受体，或提供通道极性的或带电的分子通过细胞膜。酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。2273-43-0
蛋白质是被研究得较多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(invivo)、“体外”(invitro)、和“在计算机中”(insilico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。4344-55-2氨基丙酸也叫做丙氨酸，是一种可以帮助身体把葡萄糖转变为能量的非必需氨基酸。
蛋白质组学：在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在的所有蛋白质被称为蛋白质组，研究如此大规模的数据的领域就被称为蛋白质组学，与基因组学的命名方式相似。蛋白质组学的关键实验技术包括2D电泳（可分离许多蛋白质），质谱，蛋白质芯片，酵母双杂，从而可以系统地探索蛋白质之间的相互作用。生物学上可能发生的这种相互作用的全部蛋白被称为相互作用组。确定表示每个可能折叠的蛋白质结构的系统尝试被称为结构基因组学。生物信息学。大量的计算方法已经被开发来分析蛋白质的结构，功能和进化。这样的工具的开发是由可用的多种生物体（包括人类基因组）的大量基因组和蛋白质组数据驱动的。根本不可能通过实验来研究所有的蛋白质，因此只有少数蛋白质被得到实验室实验，而计算工具用于外推到相似的蛋白质。
早期的营养学家，例如德国CarlvonVoit认为，蛋白质是维持人体结构较重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”。KarlHeinrichRitthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。ThomasBurrOsborne与拉斐特·孟德尔一起，在饲喂实验大鼠中应用李比希较小值定律，从而鉴定出了营养必需氨基酸。直到1926年，JamesB.Sumner证明脲酶实际上是一种蛋白质，人们才完全认识到蛋白质在生物中作为酶的中心作用[6]。1950年代，ArmorHotDogCo.提纯了1千克纯牛胰核糖核酸酶A，并不要钱提供给科学家，这个举动让核糖核酸酶A成为随后几十年生化研究的主要对象。L-丙氨酸功能：减少酵母气味，添加量一般为1-3%。
丙氨酸是一种非必需的氨基酸，可以帮助人体将葡萄糖转化为能量。它也被称为l-丙氨酸，它还可以帮助肝脏处理和排除体内的各种有害物质。这些功能有助于减缓肌肉蛋白质的使用过程，从而为身体提供燃料，并有助于保持血糖含量在健康范围内。乳制品和某些类型的红肉是丙氨酸的极好来源人体通过识别组织或细胞中是否存在多余的氨基酸，并将这些氨基酸转移到一个被称为C3H4O3的受体分子上，C3H4O3就产生了。当葡萄糖在体内被分解时，C3H4O3就会生成。将这些多余的氨基酸注入C3H4O3中，会产生然后转移到肝脏中的丙氨酸。肝脏反过来分解这种氨基酸，利用氮的含量创造更多的C3H4O3并重复生产周期。任何多余的氮都会从肝脏排出，带走目前存在的任何有害物质服用补充剂前较好咨询医生因为人体有能力制造自己的丙氨酸供应，氨基酸被认为是不必要的，因为它需要通过摄取食物或某种补充剂来供应丙氨酸。然而，这种非必需的状态是建立在身体正常运作的基础上的，包括血液中葡萄糖的正常处理。丙氨酸可以参与到组织和肝脏间的葡萄糖-丙氨酸循环中，并起关键作用。144-55-8
丙氨酸的功效：增加力量和肌肉质量。2273-43-0
碳水化合物的作用：1、供给能量：每克葡萄糖产热16千焦(4千卡)，人体摄入的碳水化合物在体内经消化变成葡萄糖或其它单糖参加机体代谢。每个人膳食中碳水化合物的比例没有规定具体数量，我国营养**认为碳水化合物产热量占总热量的60—65%为宜。2、构成细胞和组织：每个细胞都有碳水化合物，其含量为2%—10%，主要以糖脂、糖蛋白和蛋白多糖的形式存在，分布在细脑膜、细胞器膜、细胞浆以及细胞间质中。3、其它：碳水化合物中的糖蛋白和蛋白多糖有润滑作用。另外它可控制细脑膜的通透性。并且是一些合成生物大分子物质的前体，如嘌呤、嘧啶、胆固醇等。2273-43-0
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