蛋白纯化试剂产品介绍：HA标签是人流感血凝素的第98-106氨基酸序列YPYDVPDYA，对外源靶蛋白的空间结构影响小,容易构建成标签蛋白融合到蛋白N端或者C端，因此常被用于重组蛋白的融合表达。Anti-HAAntibody能够特异性识别HA标签，从而用于融合蛋白的表达和定位检测。抗体来源：小鼠交叉反应：HA标签融合蛋白克隆类型：单克隆抗体亚型：IgG2A来源：293细胞表达的重组抗体纯化方式：rProteinA亲和纯化产品纯度：≥95%，SDS-PAGE检测储存缓冲液：1×PBS(pH7.4)，0.02%叠氮钠，50%甘油储存条件：干冰运输，-20℃可保存一年，避免反复冻融-上海楚知生物GST标签蛋白纯化和标签去除。广东蛋白纯化试剂哪种品牌好
磁珠法口腔拭子基因组提取试剂盒可以快速地从口腔拭子中提取高质量DNA。提取出的基因组 DNA A260/A280 典型的比值达 1.7-1.9，产物可用于PCR、载体构建、核酸杂交等下游实验。
磁珠法口腔拭子基因组提取试剂盒组成
试剂名称 50T 200T
Buffer A 5ml 20ml
Buffer B 10ml 40ml
蛋白酶K 500μl 2ml
磁珠 10ml 40ml
Wash Buffer 125ml 100ml
Elution Buffer 5ml 20m
l2.问题及解决方案
提不到DNA或产量很低取样量少：取样前半小时漱口。样品保存不当：确保样品新鲜有效。可能没加入ProteinaseK，或加入量不足，导致细胞裂解不完全，或者65℃孵育时间过短。 2.DNA未完全回收：减少上样量或增加磁珠量，确保样品充分吸附。确保磁珠与样品充分混匀，吸附时磁珠一直保持悬浮状态。3洗脱液中无/很少DNA：确保Washbuffer中加入相应的乙醇，用完后要密封保存，防止挥发。确保洗脱液中的盐浓度和pH。洗脱液用量不当：调整洗脱液体积。磁珠风干时间太长，磁珠未完全分散。4，DNA纯度不高，有污染RNA污染：检查RNase是否有问题，适当增加RNase的用量。洗杂不充分，含有杂质。若用去离子水洗脱DNA，A260/280比值会偏低，但并不表示纯度低。 广东蛋白纯化试剂哪种品牌好核酸提取或纯化试剂。
蛋白纯化试剂 IMAC Beads 6FF是以高度交联的6%琼脂糖凝胶为基质，配体结构见图1所示，填料可以用于螯合各种金属离子，如Cu2+, Zn2+, Ni2+，Co2+, 对His标签的结合能力Cu2+＞Zn2+＞Ni2+ ＞Co2+,可根据金属离子对标签蛋白的结合力来选择需要螯合的金属离子。具体性能见表1。IMAC Beads 6FF除了可以耐受苛刻的试剂条件（见表2）外，因其耐压的基质，可以耐受比较高0.3 MPa的压力，更稳定，因此该产品更适合用于工业大规模蛋白的纯化，可以在相对较高的流速下，实现对目的蛋白的纯化。
蛋白纯化试剂抗体纯化rProteinA/GBeads4FF纯化流程：2.4.1抗体吸附1）取适量的rProteinA/GBeads4FF加入到2ml离心管中，800rpm离心1min，吸弃上清。2)加入0.5ml平衡液，悬浮填料（使填料处于与目的蛋白相同的缓冲体系下，起到保护蛋白的作用），800rpm离心1min，吸弃上清。再重复两次。3)向步骤2)平衡的填料中加入抗体溶液，悬浮填料，室温下置于翻转混合仪或者手工轻轻翻转离心管，约30min后，800rpm离心1min，收集上清液，留待检测。4)向3)的填料中加入0.5ml的洗杂液，悬浮填料，进行清洗，去除非特异性吸附的杂蛋白，800rpm离心1min，吸弃上清。再重复两次。2.4.2抗体交联(备选)如果需要将抗体和目标抗原复合物共同洗脱，请忽略本步骤，直接进行2.4.3。50ul-1ml填料量均可以按照以下步骤操作，无需额外增加交联液体积。1)向清洗过的填料中加入1ml交联液，800rpm离心1min，吸弃上清。2)再向其中加入1ml含20mMDMP（dimetylpimelimidatedihydrochloride）的交联液，此试剂需要现用现配，悬浮填料，在室温下置于翻转混合仪或者手工轻轻翻转离心管，促使缓冲液和填料充分接触，约30min后，800rpm离心1min，吸弃上清。动态载量高，吸附效率高。
上海楚知生物试剂分享篇：蛋白纯化要利用不同蛋白间内在的相似性与差异，利用各种蛋白间的相似性来除去非蛋白物质的污染，而利用各蛋白质的差异将目的蛋白从其他蛋白中纯化出来。每种蛋白间的大小、形状、电荷、疏水性、溶解度和生物学活性都会有差异，利用这些差异可将蛋白从混合物如大肠杆菌裂解物中提取出来得到重组蛋白。蛋白的纯化大致分为粗分离阶段和精细纯化阶段二个阶段。一般蛋白纯化采用的方法为树脂法。粗分离阶段主要将目的蛋白和其他细胞成分如DNA、RNA等分开，由于此时样本体积大、成分杂，要求所用的树脂高容量、高流速、颗粒大、粒径分布宽．并可以迅速将蛋白与污染物分开，必要时可加入相应的保护剂（例如蛋白酶抑制剂），防止目的蛋白被降解。精细纯化阶段则需要更高的分辨率，此阶段是要把目的蛋白与那些分子量大小及理化性质接近的蛋白区分开来，要用更小的树脂颗粒以提高分辨率，常用离子交换柱和疏水柱，应用时要综合考虑树脂的选择性和柱效两个因素。选择性指树脂与目的蛋白结合的特异性，柱效则是指各蛋白成分逐个从树脂上集中洗脱的能力，洗脱峰越窄，柱效越好。*有好的选择性，洗脱峰太宽，蛋白照样不能有效分离。琼脂糖微球的试剂哪家好？浙江磁珠系列试剂哪里买
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试剂篇：药物分离主要方法，（1） 根据分子大小不同的分离方法：透析和超过滤（利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质）；密度梯度离心（蛋白质在介质中离心时质量和密度较大的颗粒沉降较快）；凝胶过滤（一种柱层析）（2） 利用溶解度差别分离：等电点沉淀法（由于蛋白质分子在等电点时净电荷为零，减少了分子间静电斥力，因而容易聚集沉淀，此时溶解度**小）；盐溶与盐析（利用一定浓度盐溶液增大或减小蛋白质的溶解度）（3） 根据电荷不同的分离方法，主要包括电泳和离子交换层析分离；（4） 蛋白质的选择吸附分离（利用颗粒吸附力的强弱不同达到分离目的）（5） 根据配体特性的分离——亲和层析（利用蛋白质分子与另一种称为配体的分子能够特异而非共价地结合这一生物性质）(6) 低温有机溶剂沉淀法: 用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或**，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。广东蛋白纯化试剂哪种品牌好
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